ibrain.kz
RUKZ
Предыдущая тема|Следующая: Высокомолекулярные соединения (Полимеры): полимеризация, поликонденсация, пластмассы и синтетические волокна
Химия · 11 класс3 четвертьТема 6Лабораторная работаГОСО РК 2026Базовый

Белки и нуклеиновые кислоты: уровни структуры белка, денатурация, цветные реакции, структура ДНК и РНК

Изучение первичной, вторичной, третичной и четвертичной структур белков, факторов денатурации, качественных реакций (биуретовая, ксантопротеиновая), структуры нуклеотидов, принципа комплементарности ДНК.

Время изучения~75 минтеория + практика
Разделы темы5 разд.пошаговый разбор
Тест темы3 вопр.с мгновенным ответом
СОР / СОЧ3 четвертьдескрипторы ГОСО
Раздел 1 из 5
1

Уровни структурной организации белков

Белки — высокомолекулярные природные полипептиды, мономерами которых являются 20 стандартных α-аминокислот. Выделяют 4 уровня структуры: 1) Первичная — линейная последовательность аминокислотных остатков, скрепленная ковалентными пептидными связями; 2) Вторичная — пространственная укладка полипептидной цепи в α-спираль или β-складчатый слой за счет водородных связей между группами C=O и N-H остова; 3) Третичная — трехмерная глобулярная или фибриллярная укладка цепи, стабилизированная гидрофобными взаимодействиями, ионными солевыми мостиками, водородными связями радикалов и ковалентными дисульфидными мостиками -S-S-; 4) Четвертичная — объединение нескольких полипептидных субъединиц в единый олигомерный функциональный комплекс (например, тетрамер гемоглобина).

Схема: Четыре уровня структуры белка и двойная спираль ДНК

Векторная схема
СПИРТЫ (-OH)R — OHГидроксильная группаАЛЬДЕГИДЫ (-CHO)R — CH=OКарбонильная группаКАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫR — COOHКарбоксильная группаСЛОЖНЫЕ ЭФИРЫR — COO — R'ЭтерификацияАМИНЫ (-NH₂)R — NH₂Органические основанияАМИНОКИСЛОТЫH₂N-CH(R)-COOHПептидная связь: -CO-NH-
Первичная (пептидные связи), вторичная (α-спираль, водородные связи), третичная (глобула) и четвертичная структуры; цветные реакции (биуретовая, ксантопротеиновая).
Понятие

Первичная структура

Генетически закодированная уникальная последовательность аминокислот, определяющая все последующие уровни укладки.
Понятие

Дисульфидный мостик

Ковалентная связь -S-S- между двумя остатками цистеина, обеспечивающая жесткую фиксацию третичной структуры.

Гемоглобин

Молекула гемоглобина состоит из 4 полипептидных цепей (двух α и двух β) и 4 небелковых гемовых групп, содержащих ион Fe2+, обратимо связывающий молекулярный кислород.

Шаг 1
Действие 1
Определить тип связей, стабилизирующих каждый уровень структуры.
Шаг 2
Действие 2
Первичная — ковалентная пептидная.
Шаг 3
Действие 3
Вторичная — водородные связи полипептидного остова.
Шаг 4
Действие 4
Третичная — взаимодействия боковых радикалов (гидрофобные, ионные, дисульфидные).
Шаг 5
Действие 5
Четвертичная — нековалентные контакты между отдельными протомерами.
Дисульфидная связь цистеина
2R-SH→окислениеR-S-S-R+2H++2e−2\text{R-SH} \xrightarrow{\text{окисление}} \text{R-S-S-R} + 2\text{H}^+ + 2e^-
Окислительно-восстановительная сшивка полипептидных цепей.
Раздел 2 из 5
2

Денатурация и качественные цветные реакции

Денатурация — разрушение четвертичной, третичной и вторичной структуры нативной молекулы белка с сохранением первичной структуры под воздействием температуры, сильных кислот, щелочей, солей тяжелых металлов (Pb, Hg), этанола или радиации. При денатурации белок теряет биологическую активность и растворимость. Для аналитического обнаружения белков используют качественные цветные реакции: биуретовую (фиолетовая окраска на пептидные связи с Cu2+ в щелочи), ксантопротеиновую (желтое окрашивание при действии конц. HNO3 на ароматические кольца фенилаланина, тирозина, триптофана) и цистеиновую пробу Фоля (черный осадок PbS).

Понятие

Денатурация

Утрата белком своей природной трехмерной конформации и функции без расщепления ковалентных пептидных связей.
Понятие

Ксантопротеиновая реакция

Нитрование бензольных колец ароматических аминокислот азотной кислотой с образованием желтых полинитросоединений.

Ожоги азотной кислотой

Пожелтение кожи при попадании даже капли концентрированной азотной кислоты объясняется ксантопротеиновой реакцией с белком кератином эпидермиса.

Шаг 1
Действие 1
Определить функциональные группы, отвечающие за цветную реакцию.
Шаг 2
Действие 2
Биуретовая: комплекс Cu2+ с >NH и >C=O (фиолетовый).
Шаг 3
Действие 3
Ксантопротеиновая: электрофильное нитрование ароматических колец (желтый -> оранжевый).
Шаг 4
Действие 4
Сульфгидрильная (Фоля): щелочной гидролиз цистеина с образованием Na2S и осаждением PbS.
Ксантопротеиновая проба (нитрование тирозина)
Белок-Tyr+HNO3 (конц)→Белок-Tyr(NO2)↓ (желтый)→+NH3оранжевый ион\text{Белок-Tyr} + \text{HNO}_3 \text{ (конц)} \to \text{Белок-Tyr(NO}_2) \downarrow \text{ (желтый)} \xrightarrow{+\text{NH}_3} \text{оранжевый ион}
Специфическая реакция на ароматические радикалы в составе белка.
Раздел 3 из 5
3

Нуклеиновые кислоты: структура ДНК и РНК

Нуклеиновые кислоты (ДНК и РНК) — биополимеры, хранящие и передающие генетическую информацию. Мономерами являются нуклеотиды, состоящие из трех компонентов: азотистого основания (пуринового — аденин A, гуанин G; или пиримидинового — цитозин C, тимин T, урацил U), углевода пентозы (2-дезоксирибоза в ДНК, D-рибоза в РНК) и остатка фосфорной кислоты. Нуклеотиды связаны между собой 3',5'-фосфодиэфирными мостиками. Молекула ДНК представляет собой правозакрученную двойную антипараллельную спираль (модель Уотсона — Крика), стабилизированную комплементарными водородными связями (A=T — 2 водородные связи; G≡C — 3 водородные связи).

Понятие

Принцип комплементарности

Строгое взаимное соответствие азотистых оснований: Аденин образует 2 водородные связи с Тимином (или Урацилом в РНК), а Гуанин — 3 связи с Цитозином.
Понятие

Правило Чаргаффа

В двухцепочечной молекуле ДНК число адениловых нуклеотидов строго равно тимидиловым (A = T), а число гуаниловых равно цитидиловым (G = C); при этом (A + G) = (T + C).

Стабильность ДНК и GC-состав

Участки молекулы ДНК, обогащенные парами G-C (содержащими 3 водородные связи), обладают большей термодинамической прочностью и более высокой температурой плавления (денатурации), чем пары A-T с 2 связями.

Шаг 1
Действие 1
Идентифицировать состав нуклеотида (основание + пентоза + фосфат).
Шаг 2
Действие 2
Составить комплементарную цепь ДНК по правилу: A <-> T, C <-> G.
Шаг 3
Действие 3
Для транскрипции в РНК заменить T на U: A(ДНК) -> U(РНК).
Правило Чаргаффа и комплементарные пары
A=T,G=C,A+GT+C=1.00\text{A} = \text{T}, \quad \text{G} = \text{C}, \quad \frac{\text{A} + \text{G}}{\text{T} + \text{C}} = 1.00
Количество пуринов строго равно количеству пиримидинов.
Раздел 4 из 5
4

Алгоритм проведения цветных реакций на белки

Аналитические реакции идентификации белковых молекул:

Шаг 1
1. Биуретовая реакция (на пептидные связи)
К раствору белка прилить раствор щелочи NaOH, затем несколько капель 1%-го раствора сульфата меди CuSO₄: появляется яркое ФИОЛЕТОВО-СИНЕЕ окрашивание (комплекс Cu²⁺ с четырьмя пептидными связями). Дают ВСЕ белки и пептиды!
Шаг 2
2. Ксантопротеиновая реакция (на ароматические аминокислоты)
При добавлении концентрированной азотной кислоты HNO₃(конц) и нагревании появляется ЖЕЛТОЕ окрашивание (нитрование бензольных колец фенилаланина, тирозина, триптофана). При добавлении щелочи цвет переходит в ярко-оранжевый.
Шаг 3
3. Цистеиновая реакция (реакция Фоля на серосодержащие аминокислоты)
Кипячение белка с ацетатом свинца Pb(CH₃COO)₂ в щелочной среде: образование ЧЕРНОГО осадка сульфида свинца PbS↓ (подтверждает наличие цистеина или метионина).
Раздел 5 из 5
5

Ловушки ЕНТ: Денатурация белков и гидролиз до аминокислот

Различие денатурации и гидролиза белка на ЕНТ:

1. Денатурация (под действием нагревания, солей тяжелых металлов Hg²⁺, Pb²⁺, радиации, спирта):

Разрушаются четвертичная, третичная и вторичная структуры белка (водородные, дисульфидные и гидрофобные связи). ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА (пептидные связи) СОХРАНЯЕТСЯ! Белок теряет биологическую активность, но молекулярная цепь не распадается.

2. Гидролиз белка (под действием кислот, щелочей или ферментов пепсина/трипсина):

Пептидные связи РАЗРЫВАЮТСЯ с присоединением молекул воды, и белок распадается на свободные аминокислоты!

Денатурация сохраняет первичную структуру

При денатурации пептидные связи НЕ рвутся! Пептидные связи разрушаются ИСКЛЮЧИТЕЛЬНО при гидролизе белка!

Ваш прогресс по теме25%
Оглавление урока
Шпаргалка формул11 класс
Степень полимеризации:
n=Mполимера/Mзвенаn = M_{полимера} / M_{звена}
Правило Чаргаффа для двухцепочечной ДНК:
A=T,G=C,(A+G)/(T+C)=1.0A = T, \quad G = C, \quad (A + G) / (T + C) = 1.0
ЭДС гальванического элемента:
Ecell0=Eкатода0−Eанода0E^0_{cell} = E^0_{катода} - E^0_{анода}[В]
Уравнение Нернста:
E=E0−RTzFln⁡Q=E0−0.0592zlg⁡Q (при 298 К)E = E^0 - \frac{RT}{zF} \ln Q = E^0 - \frac{0.0592}{z} \lg Q \text{ (при 298 К)}[В]
Следующая тема

Высокомолекулярные соединения (Полимеры): полимеризация, поликонденсация, пластмассы и синтетические волокна

Перейти к теме →